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Si l'animation n'apparaît pas ci-contre à droite, il vous faut télécharger et installer le plug-in CHIME nécessaire pour visionner les infographies moléculaires présentées sur cette page. Il s'installe automatiquement avec ces navigateurs. Introduction Les logiciels d'infographie moléculaire appartenant à la famille issue de Rasmol comme Chime, Protein Explorer, Rastop, Molusc, etc. Les commandes de ces logiciels permettent d'affecter diverses représentations conventionnelles boules, rubans, squelette carboné, surfaces de Van der Waals, couleurs, etc. Chime permet de réaliser ces opérations en ligne dans une page web à partir de fichiers. Après installation de Chime sur votre ordinateur, les liens de la table des matières ci-dessous vous conduisent à des modèles moléculaires tridimensionnels manipulables en ligne.

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Le rôle de cette coiffe est multiple. Elle permet de stabiliser l'ARNm en le protégeant contre l'action de ribonucléases. La coiffe intervient également dans l'export de l'ARNm dans le cytoplasme voir plus bas et dans le recrutement du ribosome pour la traduction. La formation de la coiffe est co-transcriptionnelle, elle se produit très rapidement après le début de la synthèse par l' ARN polymérase II, lorsque l'ARNm ne comporte qu'environ une trentaine de nucléotides.

Ceci résulte du fait que ces modifications sont catalysées par des enzymes qui sont associées à l'ARN polymérase. Le synoptique des évènements est le suivant. Il y a ensuite ajout d'une guanosine triphosphate par une guanylyl-transférase. Enfin, lorsque le premier nucléotide transcrit est une adénosine, on peut avoir la formation de N6-méthyl-adénosine, par l'action d'une ARN méthylase qui est toutefois différente de l'ADN méthylase de maintenance. Il y a alors recrutement d'un complexe protéique de coupure, CPSF cleavage and polyadenylation specificity factor.

Après la coupure, CPSF va recruter la poly A polymérase qui va synthétiser une queue poly A composée de à résidus adényliques [5]. Cette queue poly A joue plusieurs rôles, via le recrutement de protéines spécifiques, les PABP poly A binding proteins. Chez les bactéries, le processus de terminaison de la transcription est différent, il passe principalement par la formation d'une structure secondaire sur l'ARNm le terminateur , qui provoque une pause de l'ARN polymérase et son détachement de l'ADN matrice.

Les gènes eucaryotes ont fréquemment une structure mosaïque où les régions codant une protéine sont morcelées en plusieurs segments exons séparés par des régions non codantes appelées introns.

La transcription du gène produit initialement un pré-ARNm dans lequel exons et introns alternent. L'épissage est le processus de maturation se déroulant dans le nucléoplasme qui permet l'excision des introns et la suture des différents exons pour obtenir un ARNm mature dans lequel le cadre de lecture de la protéine a été reconstitué. Processus de transcription et d'épissage d'un ARN messager. Les jonctions amont et aval de chaque intron se caractérisent par des séquences de nucléotides conservées, qui sont reconnues par la machinerie d'épissage.

Il existe également une séquence conservée à l'intérieur de l'intron, appelée boîte de branchement, qui contient une adénosine strictement conservée essentielle au mécanisme. L'épissage est réalisé par un ensemble de cinq particules ribonucléoprotéiques, les snRNP , chacune composée d'un ARN et de plusieurs protéines.

Elles interviennent en séquence et se lient au pré-ARNm par le biais d' appariements de bases de type Watson-Crick. Schéma de l'organisation des jonctions exon-intron-exon.

Les exons amont et aval sont en orange et l'intron est en gris. Les nucléotides conservés sont indiqués. Celle-ci attaque alors à son tour la jonction aval de l'intron par un mécanisme analogue de transestérification, ce qui aboutit à la suture des deux exons.

L'intron sous forme de lasso est libéré et sera ultérieurement ouvert par une enzyme de débranchement pour permettre son recyclage. Mécanisme de l'épissage Les snRNP interviennent dans ce processus en s'appariant aux jonctions de l'intron et des exons et à la boîte de branchement.

Ils maintiennent les différents acteurs pendant les deux étapes de transestérification et assurent le positionnement correct des différents groupements -OH réactifs. L'édition est un phénomène biologique qui permet à la cellule de modifier la séquence de l' ARN messager après la transcription.

La séquence polypeptidique qui résultera de la traduction de cet ARNm ne correspond donc pas à la séquence exacte du gène correspondant. C'est une forme de régulation post-transcriptionnelle, ou de maturation de l'ARN. Ce processus, découvert initialement chez les mitochondries de trypanosomes [7] , implique des facteurs protéiques et parfois des ARN guides.

Il conduit soit à l'incorporation de nucléotides additionnels qui sont insérés dans l'ARNm, soit à la conversion chimique de certaines bases, par exemple du fait de l'action d'enzymes comme les cytidines ou les adénosines désaminases.

Lors du processus de synthèse et de maturation dans le noyau, le pré-ARNm puis l'ARNm maturé interagit avec un certain nombre de protéines nucléaires de manière séquentielle.

Il forme ainsi un complexe ribonucléique appelé hnRNP heterogeneous nuclear ribonucleoprotein. Ce complexe contient en particulier une protéine qui lie la coiffe, le CBC cap-binding complex , une protéine qui se lie à la queue poly A et des protéines d'adressage au pore nucléaire , le complexe Nxt1-Nxf1. Ce complexe d'export interagit avec des protéines spécifiques du pore, les FG-Nups qui permettent ensuite la translocation de l'ARNm vers le cytoplasme.

La formation d'un complexe de l'ARNm avec les protéines d'adressage au pore, Nxt1-Nxf1, est dépendante de la maturation correcte de l'ARNm, et en particulier de la présence de la coiffe et de l'épissage.

Le mécanisme d'export des ARNm est donc spécifique et différent des autres mécanismes de transport nucléo-cytoplasmique qui utilisent des karyophérines , importines ou exportines, pour assurer le transport de cargaison au travers du pore.

Il diffère donc en particulier du mécanisme d'export des ARNt qui transitent quant à eux associés à une exportine. Transport et adressage[ modifier modifier le code ] Dans les cellules, les ARNm peuvent être dirigés vers des compartiments particuliers pour y être stockés ou traduits dans un site donné. C'est en particulier le cas pour les neurones qui sont des cellules de grandes dimensions.

Certaines protéines ne sont produites qu'au niveau de la synapse , à l'extrémité de l' axone ou des dendrites , leur ARNm est donc transporté de manière active jusqu'à celles-ci pour y être traduit [8]. Les ARNm maturés sont ensuite traduits en protéines par les ribosomes dans le cytoplasme. La petite sous-unité du ribosome 30S chez les bactéries ou 40S chez les eucaryotes se fixe d'abord dans la région amont de l'ARNm et glisse jusqu'au codon de démarrage.

Cette étape nécessite l'intervention d'un ensemble de protéines spécifiques appelées facteurs d'initiation. Il recrute alors le premier ARN de transfert et la grande sous-unité du ribosome 50S chez les bactéries et 60S chez les eucaryotes s'associe à l'ensemble. Le ribosome ainsi assemblé démarre la traduction [9]. À la fin de cette phase d'initiation, les facteurs d'initiation quittent le ribosome assemblé qui va allonger la protéine codée par l'ARNm, au cours de cycles d'élongations successives.

À chaque cycle, le ribosome lit un codon et y associe l' ARNt de codon complémentaire, qui porte l'acide aminé correspondant. Cette étape nécessite l'action de facteurs d'élongation. Une fois l'ensemble du cistron lu par le ribosome, celui-ci parvient sur le codon d'arrêt qui le termine.

Ces étapes nécessitent l'intervention de facteurs de terminaison. Les différentes étapes impliquées sont détaillées ci-après. ARNm dans le cytoplasme[ modifier modifier le code ] Dans le cytoplasme des cellules eucaryotes, les ARNm existent sous forme de complexes associés à des protéines, sous forme pseudo-circulaire.

Ces deux régions peuvent contenir des signaux d'expression qui vont ainsi pouvoir jouer conjointement sur le recrutement du ribosome. C'est aussi un moyen pour la cellule de vérifier que l'ARNm est complet et contient bien simultanément une coiffe et une queue poly A avant de démarrer la traduction. Recrutement du ribosome[ modifier modifier le code ] Le recrutement du ribosome sur l'ARNm est une étape clé de la synthèse des protéines.

L'efficacité de cette étape détermine en particulier le taux de synthèse final de la ou des protéines codées par l'ARNm. C'est à ce niveau que s'exercent la plupart des régulations dites traductionnelles de l'expression du génome par opposition aux régulations transcriptionnelles qui affectent le taux de synthèse de l'ARNm.

Le mécanisme de recrutement du ribosome est différent chez les eucaryotes et chez les bactéries. Chez ces dernières, la petite sous-unité du ribosome 30S procède par un mécanisme d'entrée interne sur l'ARNm, directement sur le codon de démarrage.

Enfin, il existe dans certains cas un mécanisme d'entrée interne du ribosome chez les eucaryotes, en particulier chez certains ARNm viraux. Démarrage de la traduction procaryote[ modifier modifier le code ] Chez les bactéries , le démarrage de la traduction des ARNm correspond à la reconnaissance du codon de démarrage.

Ce RBS est en général séparé du codon de démarrage par 6 à 12 nucléotides. IF1 vient se localiser au niveau du site A de la sous-unité 30S et en bloque ainsi l'accès pendant la phase de démarrage. IF2 s'associe à l'ARNt initiateur portant une formyl- méthionine qui sera le premier acide aminé incorporé dans la protéine.

IF3 s'associe à la sous-unité 30S, dont il empêche la réassociation avec la sous-unité 50S. La sous-unité 50S peut alors s'associer. Le ribosome complet peut alors commencer la traduction au niveau du second codon du cistron. Lorsque ces deux interactions sont réalisées, eIF4G peut effectuer le recrutement de la petite sous-unité 40S du ribosome.

Cette dernière est elle-même associée à plusieurs facteurs au sein d'un complexe de pré-initiation 43 S. Ceci permet le recrutement du ribosome au niveau de la coiffe de l'ARNm. Le complexe d'initiation complet ainsi formé est appelé complexe 48S [12]. Cette reconnaissance est renforcée par la présence de nucléotides conservés autour du codon AUG qui renforcent l'interaction avec le ribosome.

Ce consensus est appelé séquence de Kozak [13]. Ceci permet de caler le ribosome sur le cadre de lecture du gène. Une fois le codon de démarrage reconnu et l'interaction codon-anticodon formée, Il y a hydrolyse du GTP par eIF2, dissociation des facteurs de démarrage et recrutement de la sous-unité 60S.

Le ribosome assemblé peut alors commencer la synthèse de la protéine.

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Acide ribonucléique messager

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